Mainz 1997 – wissenschaftliches Programm

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MS: Massenspektrometrie

MS 7: Große Moleküle

MS 7.1: Fachvortrag

Donnerstag, 6. März 1997, 11:00–11:30, HS 21

Faltung und Solvatation von Peptiden in der Gasphase — •Thomas Schindler¹, Sang-Wan Lee², and Jesse L. Beauchamp¹ — ¹Arthur Amos Noyes Laboratory for Chemical Physics, California Institute of Technology, Pasadena, California 91125, U.S.A. — ²Arthur Amos Noyes Laboratory for Chemical Physics, California Instiute of Technology, Pasadena, California 91125, U.S.A.

An einem h"ochstaufl"osenden 7-Tesla Fourier-Transform Ionen Cyclotron Resonanz Massenspektrometer (FT-ICR) mit externer Ionenquelle werden geladene Peptide mithilfe einer Electrosprayquelle erzeugt und mit einem Octopol zur Speicher- und Detektionszelle gefuehrt, in der sie dann im Ultrahochvakuum gespeichert und mit Neutralgasmolek"ulen zur Reaktion gebracht werden. Experimente zur Faltung und Solvatation von Peptiden in der Gasphase wurden am Beispiel des Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitors (BPTI)durchgef"uhrt. Eine genaue Massenanalyse des nicht reduzierten Peptids ergab starke Hinweise darauf, da"s BPTI aufgrund seiner drei Disulfidbr"uckenbindungen auch in der Gasphase gefaltet vorliegt. M"ogliche Adsorbtion von Wassermolek"ulen auf der Oberfl"ache und im hydrophoben Inneren des Peptids wurde ebenfalls untersucht. Die Experimente werden vorgestelllt und die Ergebnisse diskutiert.