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CP: Chemische Physik

CP 1: Biologische SystemeOrganisation : H. Möhwald (vorm. in Ger, nachm. in Gl)

CP 1.14: Vortrag

Montag, 17. März 1997, 17:00–17:15, Gl

Proteinresistente Oberflaechen mit Oligo(ethylenglykol)gruppen — •P. Harder, R. Dahint und M. Grunze — Institut für Angewandte Physikalische Chemie, Universität Heidelberg, Im Neuenheimer Feld 253, D-69120 Heidelberg

Selbstorganisierende Monolagen von Oligo(ethylenglykol)-terminierten Thiolen auf Gold erwiesen sich als resistent gegenüber der unspezifischen Adsorption von Serumproteinen. Mit Infrarotspektroskopie wurde gezeigt, daß die Oligo(ethylenglykol)-Einheiten die gleiche Helixkonformation aufweisen wie Poly(ethylenglykol). Auf Silber sind die Molekule dichter gepackt, und bei Thiolen mit einer Tri(ethylenglykol)-Endgruppe wird diese von der Helixkonformation in eine planare zig-zag Konformation gedrängt. Diese Konformationsaenderung ist mit dem Verlust der Proteinresistenz verbunden. Bei Hexa(ethylenglykol)-terminierten Thiolen bleiben Helixkonformation und Proteinresistenz auch auf Silber erhalten, obwohl die Alkylketten dabei keine dichteste Packung erreichen. Während bei der Beschichtung mit langen Poly(ethylenglykol)-Ketten die beobachtete Proteinresistenz auf weitreichende sterische Abstoßung zurückgeführt werden kann, ist bei den Oligo(ethylenglykolen) offenbar die Konformation und lokale Wechselwirkung der Ethylenglykoleinheiten mit Wasser fuer die Proteinresistenz verantwortlich.