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CP: Chemische Physik

CP 1: Biologische SystemeOrganisation : H. Möhwald (vorm. in Ger, nachm. in Gl)

CP 1.3: Talk

Monday, March 17, 1997, 10:30–10:45, Gl

Bestimmung von Struktur und Dynamik paramagnetischer Zentren in Proteinen mittels gepulster Hochfeld-Elektronenspin-Resonanz — •T. Prisner¹, M. Rohrer¹, A. van der Est¹, W. Lubitz² und K. Möbius¹ — ¹Institut für Experimentalphysik, Freie Universität Berlin, Arnimallee 14, D-14195 Berlin — ²Max-Volmer Institut, Technische Universität Berlin, Strasse des 17.Juni 135, Berlin 10623

Mittels gepulster Hochfeld (3.4 T) / Hochfrequenz (95 GHz) EPR kann die Anisotropie des g-Tensors von vielen organischen Radikalen spektral aufgelöst werden. Dadurch können selbst in ungeordneten Systemen nicht nur skalare Kopplungsstärken, sondern die vollständigen Wechselwirkungstensoren in Bezug auf das g-Tensor Hauptachsensystem bestimmt werden. Dadurch sind deutlich detailiertere Aussagen in Bezug auf Struktur und Beweglichkeit des paramagnetischen Zentrums möglich. Als Beispiel werden gepulste EPR und ENDOR Untersuchungen an Semichinonradikalen in photosynthetischen Proteinen vorgestellt, die durch Photoanregung und anschließender Elektronentransfer-Reaktion transient im Protein vorhanden sind. Detailierte Aussagen über die Orientierung des Chinons, seine Beweglichkeit und Einbettung in die Proteinumgebung mittels Wasserstoffbrückenbindungen können getroffen und zum Teil mit Einkristall-Röntgenstrukturdaten des nichtangeregten Grundzustandes verglichen werden.