Münster 1997 – scientific programme
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CP: Chemische Physik
CP 1: Biologische SystemeOrganisation : H. Möhwald (vorm. in Ger, nachm. in Gl)
CP 1.9: Talk
Monday, March 17, 1997, 15:15–15:30, Gl
Wechselwirkung von Phospholipase A2 mit Phospholipid-Monoschichten — •U. Dahmen-Levison, G. Brezesinski und H. Möhwald — Max-Planck-Institut für Kolloid und Grenzflächenforschung, Berlin
Die enzymatische Hydrolysereaktion einer Substratmonoschicht läßt sich durch zwei Teilschritte beschreiben. Die Anlagerung an die Schicht, sowie die nachfolgende katalytische Reaktion. Phospholipase A2 (PLA2) hydrolysiert die sn-2 Esterbindung von L-Phospholipiden. Das synthetische D-Dipalmitoylphosphatidylcholin (D-DPPC) wird erkannt und gebunden, kann allerdings nicht gespalten werden. Aus diesem Grund ist das D-Enantiomer zur Untersuchung des Einflusses der Enzymadsorption auf die Struktur der Monoschicht geeignet. Fluoreszenzmikroskopie Studien haben gezeigt, daß sich die Enzyme bevorzugt an die Grenzfläche zwischen kondensierter und flüssig-expandierter Phase anlagern und bei Vorgabe der hydrolysierbaren L-Form die kondensierten Domänen angegriffen werden. Mit Hilfe von Polarisations-Modulierten FT-IR Experimenten an der Wasser Luft Grenzfläche konnte die Enzymreaktion ’in situ’ verfolgt werden. Die Struktur der Phospholipidmonoschicht wurde durch Röntgendiffraktionsexperimente mit Synchrotonstrahlung unter streifendem Einfall am Desy in Hamburg bestimmt. Das DPPC weist bei allen untersuchten Lateraldrücken eine schiefwinklige Struktur auf, nach Adsorption von PLA2 ist die Struktur rechtwinklig. Der Neigungswinkel der Ketten verringert sich drastisch. Die Enzymadsorption führt somit zu einer Verbesserung der Packungsverhältnisse.