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CP: Chemische Physik

CP 11: Poster zur Sitzung CP1

CP 11.1: Poster

Montag, 17. März 1997, 18:30–21:15, FBH

Spektrale Diffusion in Proteinen — •K. Fritsch und J. Friedrich — Lehrstuhl für Physik, Technische Universität München, Weihenstephan, D-85350 Freising

Wir untersuchen mittels hochauflösender Lochbrennspektroskopie Relaxationsphänomene von Chromoproteinen im Millikelvinbereich. Dazu studieren wir Spektrale Diffusion in Myoglobin bei konstanter Temperatur und nach Temperaturzyklen. Vergleiche mit einem Glassystem, in dem der Chromophor direkt gelöst ist, zeigen, daß sich bei bestimmten Experimenten das Protein glasähnlich verhält, während andere Experimente große qualitative Unterschiede zwischen den beiden Systemen nachweisen. Wir zeigen, dass sich die Spektrale Diffusion im Glas durch das Standard-TLS-Modell qualitativ und quantitativ beschreiben läßt, während es für das Protein nicht anwendbar ist[1,2]. Messungen an Cytochrom C zeigen das gleiche qualitative Verhalten wie Myoglobin und legen deswegen bestimmte universelle Eigenschaften von Proteinen nahe. In vorderster Front steht hierbei das Konzept der hierarchich strukturierten Energielandschaft von Proteinen, wie sie von Frauenfelder et. al. zunächst für Myoglobin vorgeschlagen und nachgewiesen wurde [3].

[1] K. Fritsch, J. Friedrich, B.M. Kharlamov, J. Chem. Phys. 105 (5), 1798 (1996)

[2] K. Fritsch, J Friedrich, F. Parak, J.L. Skinner, PNAS, accepted

[3] A. Ansari, H. Frauenfelder et. al. , PNAS 82, 5000 (1985)