Konstanz 1998 – wissenschaftliches Programm

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MO: Molekülphysik

MO 14: Methoden

MO 14.4: Vortrag

Donnerstag, 19. März 1998, 14:45–15:00, M627

Intramolekulare Abstandsbestimmung mittels ESR-Spektroskopie an mehrfach spinmarkierten Proteinen — •Marc-Oliver Schweika — Apothekerstr. 9 44649 Herne Tel. 02325/791293

Durch ortsspezifische Mutagenese lassen sich beliebige Amino- säuren durch Cysteine erstetzen. Werden an zwei Cysteine eines Proteins stabile Radikale gebunden, so läßt sich deren Abstand mit verschiedenen Techniken der ESR-Spektroskopie bestimmen. Am Beispiel des Insulins werden Konformations- änderungen zwischen der R- und der T-Struktur bei tiefen Temperaturen durch Analyse des ESR-Spektrums mittels Spektren- simulation und Anpassungsrechnung untersucht. Am Beispiel eines Oligopeptids wird die Abstandsbestimmung über Sättigungs- messungen und T2-Bestimmung demonstriert, wodurch Struktur- informationen bei Raumtemperatur gewonnen werden.