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MS: Massenspektrometrie

MS 10: MALDI

MS 10.1: Vortrag

Mittwoch, 18. März 1998, 16:00–16:15, R611

Einbau von Cytochrom C in Kristalle unterschiedlicher Stellungsisomere der 2,5-DHB für die MALDI-MS — •Verena Horneffer, Kerstin Strupat und Franz Hillenkamp — Institut für Medizinische Physik und Biophysik, Westfälische Wilhelms Universität Münster, Robert-Koch-Str. 31, D-48149 Münster

Aus früheren Arbeiten ist bekannt, daß kleine organische Moleküle, die sich als Matrixverbindung für die massenspektrometrische Analyse großer Biomoleküle mit dem MALDI-Verfahren eignen, Makromoleküle quantitativ und homogen in die kristalline Matrix einbauen. Dies konnte sowohl massenspektrometrisch [1,2,3]als auch spektralphotometrisch [1,3] für die Verbindungen 2,5-DHB (UV- u. IR-Matrix), Sinapinsäure (UV-Matrix) und Bernsteinsäure (IR-Matrix) nachgewiesen werden. Es werden jetzt Ergebnisse zu Untersuchungen an verschiedenen Stellungsisomere der DHB bzg. ihrer Eigenschaft als Matrix für die UV- bzw. IR-MALDI vorgestellt. Experimente zur Quantifizierung des Proteineinbaus (spektralphotometr. Messungen) und massenspektrometr. Untersuchungen (Standardpräparationen und Einkristalle) erlauben Einblicke in die Voraussetzungen für einen erfolgreichen MALDI-Prozeß.

[1] Strupat, K.; Karas, M.; Hillenkamp, F.; Int. J. Mass Spectrom. Ion Proc. 111 (1991) 89-102

[2] Beavis, R.C.; Bridson, J.N.; J. Phys 26 (1993) 442-447

[3] Strupat, K.; Kampmeier, J.; Horneffer, V.; Int. J. Mass Spectrom. Ion Proc., in press