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MS: Massenspektrometrie

MS 10: MALDI

MS 10.5: Vortrag

Mittwoch, 18. März 1998, 17:00–17:15, R611

Struktureinflüsse auf das Fragmentierungsverhalten von Peptiden bei PSD-MALDI — •Marco Wehofsky und Bernhard Spengler — Institut für Lasermedizin, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, Postfach 101007, D-40001 Düsseldorf

Bei der Analyse von Peptiden mit Hilfe der Postsource-Decay (PSD)-MALDI- Massenspektrometrie ist die Bildung von Fragmentionen vom Typ der beteiligten Aminosäuren abhängig. Dies kann durch unterschiedliche Protonenaffinitäten im Falle ladungsgerichteter Fragmentierung (charge directed fragmentation) erklärt werden. Daneben wird bei der PSD-MALDI aber auch ladungsunabhängige Fragmentierung (charge remote fragmentation) beobachtet. In diesem Fall wird die Aminosäureabhängige Fragmentierungswahrscheinlichkeit von der Peptidbindungsstärke, sowie von den sterischen Bedingungen für Umlagerungsreaktionen beeinflußt. Es wurden Untersuchungen über die ‘Fernwirkung’ von Aminosäuren auf das Fragmentierungsverhalten durchgeführt, sowie eine Klassifizierung verschiedener Peptide auf der Basis der Auftrittswahrscheinlichkeit unterschiedlicher Fragmentionentypen (a-,b- und y-Ionen) versucht, mit dem Ziel die Fragmentionenbildung und den Einfluß spezieller Aminosäuren besser zu verstehen.