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MO: Molekülphysik

MO 10: Poster IV: fs - Spektroskopie

MO 10.2: Poster

Dienstag, 16. März 1999, 16:00–19:00, PA

pH-Abhängigkeit der utraschnellen trans-cis Isomerisierung von Bakteriorhodopsin — •Johannes Herbst, Karsten Heyne, Barbara Dominguez Herradon, Ulrike Alexiev und Rolf Diller — Inst. f. Exp.-physik, Fu Berlin, 14195 Berlin

Im Protein Bakteriorhodopsin (bR) initiiert eine ultraschnelle photoinduzierte all-trans zu 13-cis Isomerisierung des kovalent gebundenen Retinal-Chromophors den Protonentransport über die Zellmembran. Diese von der Proteinumgebung katalysierte Photo- reaktion untersuchen wir anhand der Lebensdauer des elektronisch angeregten Zustands mittels optischer Kurzzeitspektroskopie. Sowohl durch Variation des pH-Wertes und der Ionen, als auch durch mutations-induzierte Änderung der Ladungsverteilung in der Retinal-Bindungstasche durch Argininaustauschmutanten in Position 82 wird die Isomerisierung des Chromophors beein- flußt. Im Gegensatz zum Wildtyp (wt) bei neutralem pH weisen sowohl wt als auch Mutanten im sauren wie im alkalischen Milieu einen biphasischen Zerfall auf. Dieses Verhalten wird anhand verschiedener Modellansätze diskutiert, die sowohl die Dynamik des Chromophors als auch die der Proteinumgebung berücksichtigen.