Bonn 2000 – wissenschaftliches Programm
Bereiche | Tage | Auswahl | Suche | Downloads | Hilfe
MS: Massenspektrometrie
MS 5: MALDI, Fallen, SSMS
MS 5.2: Vortrag
Mittwoch, 5. April 2000, 09:15–09:30, HS VII
Rasterelektronenmikroskopische Untersuchung von Matrixeinkristallen bei der MALDI-MS — •Verena Horneffer1, Rudolph Reicher1, Bernt Krebs2, Kerstin Strupat1 und Franz Hillenkamp1 — 1Inst. f. Med. Physik & Biophysik, WWU Münster, Robert-Koch Str. 31, D-48149 Münster — 2Anorg.-Chem. Inst., WWU Münster, Wilhelm-Klemm- Str. 8, D-48149 Münster
Untersuchungen zur Kristallisation von Festkörpermatrizes des MALDI-Verfahrens in Anwesenheit von Analytmolekülen haben gezeigt, dass Proteine unterschiedlicher Größe in Matrixkristalle eingebaut werden können (1,2). Über die Homogenität der Verteilung im sub-Mikrometer-Bereich konnten bisher wenig Aussagen gemacht werden. Wir stellen erste Untersuchungen an mit Proteinen dotierten Einkristallen mit hochauflösender Rasterelektronen-Mikroskopie vor. Dazu wurden Kristalle der 2,5-DHB aus wässriger Lösung gezüchtet und unterschiedliche große Proteine (Mellitin (2844 Da), Cytochrom c (12360 Da) und Globulin (145000 Da)) zur Inkorporation angeboten. Es zeigt sich, dass selbst Einkristalle noch Einschlüsse aufweisen. Die Art der Einschlüsse ist im wesentlichen von den Wachstumsbedingungen abhängig, zeigt aber auch eine leichte Abhängigkeit von der Größe der Analytmoleküle. (1) Horneffer, Dreisewerd, Lüdemann, Hillenkamp, Läge, Strupat, Int. J. Mass Spectrom. Ion Process, 185/186/187 (1999) 859 (2) Dai, Whittal, Li, Anal. Chem., 68 (1996) 2494