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MO: Molekülphysik

MO 2: Femtosekundenspektroskopie I: Ladungstransfer

MO 2.8: Vortrag

Montag, 4. März 2002, 15:45–16:00, HS 15/E07

Ultraschnelle Primärprozesse im elektronisch angeregten Zustand des grün-fluoreszierenden Proteins — •Peter Vöhringer, Kathrin Winkler, Jörg Lindner und Donald Ouw — Max-Planck Institut für biophysikalische Chemie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen

Die Aufklärung der Elementarmechanismen, die zur Lumineszenz aus Proteinumgebungen führen, ist für die Entwicklung von molekularbiologischen Fluoreszenzsonden von großer Bedeutung. Das grün-fluoreszierende Protein (GFP) aus aequoria victoria ist prototypisch für lumineszente Proteine mit ß-fassartiger Tertiärstruktur, in deren Innern das optische Chromophor eingebettet und vom Lösungsmittel abgeschirmt ist. Die spektral-zeitliche Antwort des GFP auf elektronische Anregung durch 400-nm, 30-fs Lichtimpulse offenbart einen primären Protontransfer (PT) als verzögertes Anwachsen der Fluoreszenz des deprotonierten Chromophors. Die PT-Dynamik ist hochgradig multiexponentiell und innerhalb von etwa 20 ps abgeschlossen. Weiterhin beobachtet man im Spektralbereich des deprotonierten Chromophors eine instantane Emission, die auf eine impulsive Präparation von delokalisierten Zuständen oberhalb der Barriere für PT hindeuten. Der gesamte Respons von GFP kann mit einem photodynamischen Modell quantitativ simuliert werden, welches (i) einen energieabhängigen Geschwindigkeitskoeffizienten für PT, (ii) intra- und intermolekularen Transfer von Schwingungsenergie und (iii) einen zweiten strahlungslosen Zerfallskanal des angeregten Zustands von GFP berücksichtigt.