Osnabrück 2002 – scientific programme
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SYBP: Biophotonik
SYBP 4: Postersitzung
SYBP 4.1: Poster
Thursday, March 7, 2002, 17:45–20:00, Schloss
Bestimmung von Strukturparametern von Proteinen mit Hilfe von UV-Resonanz-Ramanspektroskopie in ATR Konfiguration — •Dominic Zerulla1, Gereon Isfort1, Micha Kölbach1, Kerstin Elfrink2, Alexander Bost1, Klaus Schierbaum1, Detlev Riesner2 und Andreas Otto1 — 1Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, Physikalische Methoden für Biologie und Medizin, Universitätsstr. 1, D-40225 Düsseldorf, Germany, zerulla@uni-duesseldorf.de — 2Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, Physikalische Biologie, Universitätsstr. 1, D-40225 Düsseldorf
Resonanz-Ramanspektren im UV-Bereich können nicht nur zur chemischen Identifikation herangezogen werden, sondern enthalten auch Strukturinformationen. Insbesondere kann durch resonante Anregung des π-π* Übergangs der Peptidbindung im Wellenlängenbereich 190 nm - 210 nm eine Aussage über die Konformation von Proteinen getroffen werden. Diese Konformationseigenschaften sind besonders bei enzymatischen Reaktionen, aber auch für das Verständnis der Mechanismen von Erkrankungen (wie z.B. BSE, Scrapie, CJD) wichtig. Zur Etablierung der Methode wurden hochauflösende Polychromatoren, Detektoren und variable Rayleigh-Filtersysteme für den UV-Bereich entwickelt. Zusätzlich wird durch Anregung eines SPPs in ATR-Konfiguration das E-Feld auf einen oberflächennahen Bereich beschränkt und eignet sich daher besonders zur Spektroskopie von Proteinen in Membranen.