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SYBP: Biophotonik

SYBP 4: Postersitzung

SYBP 4.2: Poster

Donnerstag, 7. März 2002, 17:45–20:00, Schloss

Polarisationsabhängige Ramanspektroskopie an Biomolekülen — •Gereon Isfort, Dominic Zerulla, Klaus Schierbaum und Andreas Otto — Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf, AG Physikalische Methoden für Biologie und Medizin, Universitätsstr. 1, D-40225 Düsseldorf, gereon.isfort@uni-duesseldorf.de

Resonanz-Ramanspektroskopie an biologischen Molekülen birgt eine Vielzahl von Vorteilen bei Struktur- und Konformationsuntersuchungen. Wir haben ein Ramanspektrometer mit einem subtraktiven Doppelvormonochromator entwickelt. Die damit erreichte Sensitivität ermöglicht die Aufnahme von polarisationsabhängigen Spektren. Auf diese Weise kann die Auflösung der Ramanspektren durch Unterdrückung einzelner intensiver Banden mit unterschiedlicher Depolarisation entscheidend verbessert werden. Ebenso lässt sich das kaum depolarisierte Rayleighstreulicht effektiv herausfiltern. Darüberhinaus können einzelne Ramanbanden aufgrund ihrer Depolarisationsgrade über die Symmetrieklassen den ursächlichen Schwingungen zugeordnet werden. Die gezeigten Messungen wurden hauptsächlich mit den Linien eines Krypton-Ionen-Lasers bei 413.1 nm, 520.8 nm und 530.9 nm an Cytochrom c vom Rinderherzen in µmolarer wässriger Lösung durchgeführt