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SYFS: Femtosekundenspektroskopie

SYFS VIII: HV VIII

SYFS VIII.1: Hauptvortrag

Dienstag, 5. März 2002, 18:00–18:30, HS 15/E07

IR-Spektroskopie zur Aufklärung ultraschneller struktureller Dynamik in biologischen Systemen — •Rolf Diller¹, Johannes Herbst¹ und Karsten Heyne² — ¹Freie Universität Berlin, FB Physik, Arnimallee 14, 14195 Berlin — ²Max-Born-Institut, Max-Born-Str. 2A, 12489 Berlin

Zeitaufgelöste Infrarotspektroskopie eignet sich hervorragend zur Untersuchung schneller molekularer Dynamik photoinduzierter Reaktionen. Durch transiente Schwingungsspektren der Reaktanden lassen sich Strukturänderungen, Schwingungsrelaxation und "Antwort" der Umgebung weitaus besser beschreiben als durch elektronische Spektren. Eine interessante Anwendung findet sich bei Photoreaktionen in Proteinumgebung, die ein hohes Maß an Optimierung bzw. Spezifizierung zeigen. Hier wurden am System Bakteriorhodopsin entscheidende Fortschritte erzielt und aktuelle Fragen geklärt. Es konnte anhand der Kinetik charakteristischer Schwingungsbanden zum ersten Mal direkt gezeigt werden, daß die all-trans zu 13-cis Isomerisierung des Retinal-Chromophors innerhalb von ca. 500 fs erfolgt. Die einzelnen kinetischen Komponenten sowie spektrale Signalbeiträge im Bereich von Proteinbanden geben weiteren Aufschluß über den Reaktionsablauf, die Relaxation des Systems nach seiner Rückkehr zum elektronischen Grundzustand und über die Wechselwirkung zwischen Chromophor und Umgebung. Eine teilweise Entkoppelung - und damit getrennte Beobachtbarkeit - der sich überlagernden molekularen Prozesse erzielt man durch den Austausch des nativen Retinal-Chromophors gegen all-trans - geblocktes Retinal.