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MO: Molekülphysik

MO IV: HV IV

MO IV.1: Hauptvortrag

Dienstag, 25. März 2003, 11:00–11:30, B 305

Photoinduzierte Konformationsdynamik in zyklischen Peptiden — •Josef Wachtveitl — Institut für Physikalische und Theoretische Chemie, Goethe-Universität Frankfurt, 60439 Frankfurt/Main

Studien zu Mechanismen der Proteinfaltung haben gezeigt, dass ein Protein seine native Struktur durch eine Serie von Konformationsänderungen einnimmt, die auf einer Hierarchie von Zeitskalen ablaufen. Der Einsatz photoschaltbarer Peptide in Kombination mit Femtosekunden-zeitaufgelösten spektroskopischen Techniken erlaubt die Untersuchung der schnellsten elementaren Faltungsprozesse. Der in das Peptidrückgrat integrierte und im Bereich weniger 100 fs reversibel photoschaltbare Chromophor Azobenzol dient als Trigger und Sonde zur Detektion von Strukturänderungen im Peptidteil und erlaubt die Beobachtung von dynamischen Prozessen, die stark von der Grösse des erreichten Konformationsraums abhängen.