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SYBM: Biologische Moleküle in der Gasphase

SYBM II: HV II

SYBM II.1: Hauptvortrag

Montag, 24. März 2003, 14:45–15:30, B305

β-Faltblattmodelle in der Gasphase — •Markus Gerhards — Institut für Physikalische Chemie 1, Heinrich Heine Universität Düsseldorf

Die β-Faltblattstruktur stellt eine bedeutende Sekundärstruktur der Proteine dar. Pathogene β-Faltblattstrukturen sind die Ursache vieler Krankheiten (z.B. BSE). In der vorliegenden Arbeit werden Modellsysteme untersucht, deren strukturelle Ausrichtung der Anordnung in einer β-Faltblattstruktur entspricht. In Kombination mit ab initio und DFT-Rechnungen werden die β-Faltblattmodelle in Molekularstrahlexperimenten mit Hilfe von IR/UV-Doppelresonanztechniken in Hinblick auf ihre konformative Ausrichtung analysiert. Das von uns betrachtete Dimer der derivatisierten Aminosäure Ac-Phe-OMe (Phe=Phenylalanin, Ac=Acetyl, Me=Methyl) ist das erste Beispiel eines β-Faltblattmodells in der Gasphase. Die Derivatisierung ist hierbei ein eleganter Weg, Aminosäuren und Peptide gezielt in genau einer konformativen Ausrichtung zu erhalten. Über die Analyse der NH-, CH- und C=O-Streckschwingungen werden strukturelle Informationen abgeleitet und intermolekulare Bindungsstärken bestimmt. Weiterhin werden Cluster von derivatisierten Aminosäuren bzw. Dipeptiden (z.B. Ac-Val-Phe-OMe; Val=Valin) mit sogenannten Templatmolekülen untersucht. Die Templatmoleküle (z.B. Derivate des Aminopyrazols) sollen durch eine besonders effiziente Anlagerung an β-Faltblattstrukturen die fortschreitende Ausbildung dieser Strukturen inhibieren (Mehrpunkthaftungen). Die Stärke der intermolekularen H-Brücken zwischen Peptid- und Templatmolekülen ermöglicht Aussagen über die unterschiedliche Qualität einzelner Templatmoleküle.