München 2004 – wissenschaftliches Programm

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MO: Molekülphysik

MO 19: Cluster II

MO 19.4: Vortrag

Freitag, 26. März 2004, 11:45–12:00, HS 332

Struktur mikrosolvatisierter Aminosäuren und Peptide — •M. Gerhards, H. Fricke, A. Gerlach und C. Unterberg — H.-Heine Universität Düsseldorf, Institut für Physikalische Chemie I, Universitätsstraße 1, 40225 Düsseldorf

Um den Einfluss des Wassers auf Sekundärstrukturen von Peptiden zu verstehen, werden auf molekularer Ebene zunächst zwei Fragen untersucht: (a) Wie ist die Struktur der isolierten, unsolvatisierten Spezies und (b) Wie ist der Einfluss der ersten angelagerten Wassermoleküle (Mikrosolvatation). In unseren Untersuchungen werden an den Endgruppen geschützte Aminosäuren (Phe, Trp, Tyr), sowie ein Di- und Tripeptid bzw. spezielle Peptiddimere (β-Faltblattmodelle) verwendet. Gekoppelt mit der Massenspektrometrie gelingt es in Molekularstrahlexperimenten, isolierte Peptide und deren Aggregate mit Wasser massen-, isomeren- und schwingungsselektiv zu untersuchen. Die Schwingungsspektren werden durch eine Kombination der IR-Spektroskopie mit der resonanten 2-Photonen Ionisation erhalten. Durch Entwicklung eines neuen Nanosekunden IR-Lasers können wir, neben den NH und OH Streckschwingungen erstmals auch C=O Streck-, sowie OH und NH Biegeschwingungen mit dieser Spektroskopie analysieren. Es gelingt daher alle struktursensitiven Moden der betrachteten Spezies zu untersuchen Die Strukturen werden aus den IR-Frequenzen abgeleitet und für die einzelnen Peptide und deren Aggregate mit Wasser erläutert.