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SYLS: Life Sciences on the Nanometer Scale - Physics Meets Biology

SYLS 3: Symposium "Life Sciences on the Nanometer Scale - Physics Meets Biology"

SYLS 3.54: Poster

Mittwoch, 10. März 2004, 16:00–18:30, B

Zeitabhängige Schwingungsspektroskopie von Polypeptiden — •Jens Antony, Burkhard Schmidt, and Christof Schütte — Freie Universität Berlin, Institut für Mathematik II, Arnimallee 2-6, D-14195 Berlin

Eine interessante Eigenschaft biochemischer Moleküle ist das Vorliegen verschiedener Konformationen, d. h. verschiedener geometrischer Anordnungen, aufgrund von sehr “weichen” inneren Freiheitsgraden. Das wohl prominenteste Beispiel dieses Verhaltens ist die Möglichkeit von Proteinen zur Ausbildung so unterschiedlicher Anordnungen wie Faltblättern oder Helices. Im vorliegenden Projekt wird die Fragestellung der Korrelation von Struktur und Spektrum modellhaft am kleinen Polypeptid Glycin-Dipeptid theoretisch untersucht. Hier ist das Vorliegen verschiedener Konformationen durch die hohe Flexibilität der Torsion der verschiedenen Peptid–Einheiten um das gemeinsame Rückgrat begründet.

Einen direkten Zugang zur Struktur des Kerngerüstes von Molekülen stellt die Schwingungsspektroskopie dar. Neben konventioneller Infrarot– oder Raman–Spektroskopie mit kontinuierlichen Lasern erlauben moderne Methoden mit ultrakurzen Lichtpulsen im Bereich von fs bis ps auch die Beobachtung der Dynamik in Echtzeit. Daher können diese Methoden nicht nur zur Untersuchung der Struktur von verschiedenen Konformationen, sondern auch zur Charakterisierung des Übergangs zwischen diesen eingesetzt werden.

Ein für diese Fragestellungen besonders aussagekräftiger Spektralbereich ist die Amid I–Bande kleiner Polypeptide. So koppeln die C=O Streckschwingungen benachbarter Peptideinheiten (oder übernächster Nachbarn) und ermöglichen einen experimentellen Zugriff auf die Konformation. Entsprechende erste Messungen sind am Max–Born–Institut in Berlin vorgenommen worden (S. Woutersen and P. Hamm. J. Phys.: Condens. Matter 14 (2002) R1035-R1062).