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MO: Molekülphysik

MO 45: Biomolecules II

MO 45.7: Vortrag

Mittwoch, 15. März 2006, 18:00–18:15, H10

Primäre Dynamik der Mutante D85T des Transmembranproteins Bakteriorhodopsin — •Constanze Sobotta¹, Markus Braun¹, Jörg Tittor² und Wolfgang Zinth¹ — ¹Lehrstuhl für BioMolekulare Optik, Oettingenstr. 67, Ludwig-Maximilians-Universität München, 80538 München — ²Max-Planck-Institut für Biochemie, Am Klopferspitz 18, 82152 Martinsried

Das Archaeon Halobakterium salinarum lebt unter nativen Bedingungen in Umgebungen mit sehr hohen Salzkonzentrationen. In der Membran des Bakteriums befinden sich die Transmembranproteine Bakteriorhodopsin (BR) und Halorhodopsin (HR). Obwohl die Proteine strukturell sehr ähnlich sind, unterscheiden sie sich zum einen in ihrer Primärreaktion und zum anderen auch in ihrer Funktion als lichtgetriebene Protonen- bzw. Chlorid-Pumpe. Als wichtigster Unterschied der BR- und HR-Struktur wurde die Ladung der Aminosäure an der Position 85 (BR: Aspartat; HR: Threonin) in der Nähe der Schiffschen Base (Retinal-Chromophor) identifiziert, welche das optische Spektrum und die Dynamik der Isomerisierungsreaktion des Retinal-Chromophors verändert.

Daher wurden femtosekunden-zeitaufgelöste transiente Absorptionsmessungen an punktmutierten BR-Proteinen D85T (Aspartat wird ersetzt durch Threonin) durchgeführt. Durch Änderung von pH-Wert und Salzkonzentration soll so die Ladung an der Stelle 85 gezielt variiert werden. Es zeigt sich, dass die Isomerisierung beeinflusst wird und je nach Wahl der eingestellten Bedingungen eher der Dynamik von BR bzw. HR ähnelt.