Berlin 2008 – wissenschaftliches Programm

Bereiche | Tage | Auswahl | Suche | Downloads | Hilfe

BP: Fachverband Biologische Physik

BP 18: Biomaterials

BP 18.5: Vortrag

Mittwoch, 27. Februar 2008, 17:00–17:15, PC 203

Untersuchung von kolloidalen Protein-Mineral Partikeln mit Neutronenkleinstreuung — •Alexander Heiß¹, Vitaliy Pipich¹, Willi Jahnen-Dechent² und Dietmar Schwahn¹ — ¹IFF des Helmholtz Forschungszentrum Jülich — ²IBMT der RWTH Aachen

Das Serumprotein Fetuin-A ist in vivo ein wichtiger Kalzifikationsinhibitor [1]. In vitro konnte gezeigt werden, dass in übersättigter Lösung Fetuin-A die Bildung kolloidaler Protein-Mineral Partikel (CPP) vermittelt [2]. Fetuin-A inhibiert die Mineralausscheidung transient, wie der zweistufige Prozess der Partikelreifung zeigt. Während die primären CPPs etwa 50 nm groß und kugelförmig sind, bestehen sekundäre CPPs aus lamellaren kristallinen Domänen und haben eine ellipsoidale Form von etwa 200x100 nm Größe. Außerdem konnte mit Neutronen Kleinwinkelstreuung (SANS) und Kontrastvariation gezeigt werden, dass die sekundären CPPs aus einem kompakten Octacalcium Phosphat Kern bestehen, der von einer Fetuin-A Monoschicht umhüllt ist [3]. Bei peritoneal dialysierten Patienten ist die kalzifizierende Peritonitis eine selten vorkommende Komplikation. Es stellte sich heraus, dass die dabei auftretenden kolloidalen Mineralpartikel eine bemerkenswerte Ähnlichkeit zu den in vitro synthetisierten sekundären CPPs besitzen [3]. Auch hier liefern Kontrastvariations-Experimente Informationen über Topologie und Zusammensetzung.

[1] Schäfer, C. et al. (2003) J Clin Invest. 112, 357 - 366 [2] Heiss, A. et al. (2003) J. Biol. Chem. 278,13333-41. [3] Heiss, A. et al. (2007) Biointerphases 2, 16 * 20