Hamburg 2009 – wissenschaftliches Programm
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MO: Fachverband Molekülphysik
MO 2: Biomoleküle 1
MO 2.6: Vortrag
Montag, 2. März 2009, 15:15–15:30, VMP 6 HS-F
Energietransfer B800-B850 in mutierten LH2-Antennenkomplexen — •Thomas Brust1, Simone Draxler1, Andrea Rauh1, Martina V. Silber2, Paula Braun2, Wolfgang Zinth1 und Markus Braun1 — 1Lehrstuhl für BioMolekulare Optik, Fakultät für Physik, LMU München — 2Biozentrum der LMU München
Photosynthese ist die Umwandlung von solarer in chemisch speicherbare Energie. Die primären Schritte in dieser langen Reaktionskette sind das Einfangen und Weiterleiten der Energie. Hierbei sind die Antennenkomplexe LH2 von Purpurbakterien eines der am besten untersuchten Systeme.
In diesem Beitrag wird der Energietransfer zwischen den Bakteriochlorophyllringen (BChl) B800 und B850 des LH2 in Abhängigkeit von Mutationen innerhalb der Proteinbindungstasche des Purpurbakteriums Rhodobacter sphaeroides mittels stationärer und transienter Absorptionsspektroskopie untersucht. Die Energietransferzeit variiert zwischen 0,7 ps (Wildtyp) und 1,0 ps [1]. Die spektroskopischen Eigenschaften der B850-Absorptionsbande hängen ebenfalls von der Mutation ab. Die beobachteten Korrelationen der Energietransferzeit mit der Lage, Breite und Intensität der B850-Bande deuten an, dass die Mutationen strukturelle Unordnung und veränderte Besetzungen in den Ringen B800 und B850 hervorrufen. Dadurch werden die Interaktionen zwischen den BChl-Molekülen beeinflusst und die funktionellen Eigenschaften der LH2-Antennenkomplexe verändert.
[1] T. Brust et al., Chem. Phys. (2008), doi:10.1016/j.chemphys. 2008.08.007