Bayreuth 1998 – wissenschaftliches Programm
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CP: Chemische Physik
CP 14: Biologische Systeme
CP 14.3: Vortrag
Mittwoch, 11. März 1998, 14:40–15:00, H19
AFM- und TDPAC-Studien kleiner Cu-Proteine auf 1T-TaS2 — •Bernd Ctortecka, Volker Hartmann, Wolfgang Tröger, Mathias Lösche und Tilman Butz — Universität Leipzig, Fakultät für Physik und Geowiss., Linnéstr. 5, D-04103 Leipzig
Die Adsorption von 111mCd/199mHg-Derivaten kleiner blauer Cu-Proteine auf atomar glatten 1T-TaS2-Oberflächen wurde als Funktion des pH mittels zeitdifferentieller gestörter Winkelkorrelation (TDPAC) untersucht. Bei Stellacyanin (Sc, MW kDa) erfolgt bei pH=9 Physisorption ohne Denaturierung, allerdings ohne Vorzugsorientierung. Raster-Kraft-Mikroskopie-Untersuchungen (AFM, tapping mode) ergaben bei pH=9 dreidimensional geordnete kettenartige Strukturen. Bei pH=8 waren mittels AFM doughnut-artige Proteincluster mit 1-3 µm Durchmesser mit internen Strukturen auf einer Längenskala von 30-50 nm sichtbar.
Um Adsorption mit Vorzugsorientierung zu erreichen, werden zur Zeit zwei alternative Strategien verfolgt: (i) Proteinmutanten mit einem Oberflächencystein werden auf atomar glatten Au-Oberflächen adsorbiert; (ii) biotinylierte Proteine werden auf mit Streptavidin abgeschlossenen Polyelektrolytkissen gebunden.