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Bayreuth 1998 – scientific programme

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CP: Chemische Physik

CP 14: Biologische Systeme

CP 14.3: Talk

Wednesday, March 11, 1998, 14:40–15:00, H19

AFM- und TDPAC-Studien kleiner Cu-Proteine auf 1T-TaS2 — •Bernd Ctortecka, Volker Hartmann, Wolfgang Tröger, Mathias Lösche und Tilman Butz — Universität Leipzig, Fakultät für Physik und Geowiss., Linnéstr. 5, D-04103 Leipzig

Die Adsorption von 111mCd/199mHg-Derivaten kleiner blauer Cu-Proteine auf atomar glatten 1T-TaS2-Oberflächen wurde als Funktion des pH mittels zeitdifferentieller gestörter Winkelkorrelation (TDPAC) untersucht. Bei Stellacyanin (Sc, MW kDa) erfolgt bei pH=9 Physisorption ohne Denaturierung, allerdings ohne Vorzugsorientierung. Raster-Kraft-Mikroskopie-Untersuchungen (AFM, tapping mode) ergaben bei pH=9 dreidimensional geordnete kettenartige Strukturen. Bei pH=8 waren mittels AFM doughnut-artige Proteincluster mit 1-3 µm Durchmesser mit internen Strukturen auf einer Längenskala von 30-50 nm sichtbar.

Um Adsorption mit Vorzugsorientierung zu erreichen, werden zur Zeit zwei alternative Strategien verfolgt: (i) Proteinmutanten mit einem Oberflächencystein werden auf atomar glatten Au-Oberflächen adsorbiert; (ii) biotinylierte Proteine werden auf mit Streptavidin abgeschlossenen Polyelektrolytkissen gebunden.

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